Vielfalt der ProteineSilberkopf mit scharfen Tiefse(e/h)sinn

Bis in die Tiefsee dringt kaum Licht vor, allenfalls die Bioluminszenz etwa von Anglerfischen oder Quallen erhellt kleine Bereiche. Nun wurden verschiedene Genome untersucht und der Fisch Silberkopf beeindruckte mit einer Vielzahl an Gen-Kopien für das Protein Opsin. Dadurch sieht er vermutlich sehr scharf und er sollte Lichtquellen ihrer Herkunft nach unterscheiden können.

Der Fisch Silberkopf (Diretmus argenteus) hat große Augen.

Beim Silberkopf führen Gen-Kopien zu schärferem Sehen in der Tiefsee. Foto: © Alexandra Viertler/Universität Basel

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Spätestens seit dem Film „Findet Nemo“ ist vielen klar, dass einige Fisch nachtblind sind, andere nicht. Der Paletten-Doktorfisch (Paracanthurus hepatus) Dorie sieht nur das Leuchtorgan des Tiefsee-Anglerfisches (Ceratioidei), nicht aber den Fisch selbst. Die Doktorfische leben in bis zu 40 Meter Wassertiefe. Von einigen Tiefseefischen, die unter 300 Meter Wassertiefe leben, hingegen ist bekannt, dass sie auch im Dunkeln sehen können.

Rekordanzahl von Gen-Kopien

Zwei Typen von Sehzellen ermöglichen die Wahrnehmung: Stäbchen und Zäpfchen. Für das Farbsehen sind im Zäpfchen verschiedene Farbpigmente eingebettet, für Hell-Dunkel-Kontraste sind im Stäbchen ist nur Rhodopsin vonnöten.

Ein Forscherteam fand nun in einer Genom-Analyse an mehr als 100 Fischarten heraus, dass darunter 13 Tiefseefisch-Arten mit Gen-Kopien für Rhodopsine waren. Sie können an die Wellenlänge angepasste Rhodopsine bilden. Die größte Variation mit 38 Rhodopsin-Gen-Kopien wurde beim Silberkopf (Diretmus argenteus) gefunden.

Die Duplikation von Genen ist ein Weg zu Mutationen und damit der Evolution, mit der eine Anpassung an die Umwelt möglich ist. Bei Mehrfachen Kopien eines Gens wird von Kopienzahlvarianten gesprochen (gene copy numbers variants). Mit 38 Kopien des Rhodopsin-Gens stellt der Silberkopf einen neuen Rekord auf.

So nehmen die Rhodopsine des Silberkopfes ein größeres Spektrum an Wellenlängen wahr und die Lichtausbeute steigt. Der Fisch selbst erzeugt kein Licht, hat aber große Augen, um Restlicht oder auch Licht aus der Biolumineszenz anderer Tiefsee-Bewohner aufzufangen. Letztere deutet einerseits auf Beute, andererseits auf Fressfeinde – eine Unterscheidung kann überlebenswichtig sein.

Sehen in der Tiefsee

Das Protein Rhodopsin wird auch als Sehpurpur bezeichnet. Es setzt sich aus dem Stäbchen-Opsin (Skotopsin) zusammen, dem Proteingerüst, und dem Aldehyd 11-cis-Retinal. Letzteres ist über eine Aminosäure kovalent gebunden. Trifft ein Photon mit passender Wellenlänge ein, aktiviert es die Doppelbindung am C11 und der Aldehyd lagert sich zum all-trans-Retinal um. Die Konfiguration ändert sich. Diese Isomerisierung überträgt sich als Konformationsänderung auf das Opsin, was letztlich die Signalkette auslöst.

Der Übergang der Retinal-Isomere wird leicht ausgelöst. Doch wie spielt die Wellenlänge eine Rolle? Dazu muss bedacht werden, dass das Stäbchen-Opsin das Retinal nicht nur mit einer Aminosäure bindet, sondern auch eine Bindungstasche bildet, in der dieses eingebettet ist. Die Aminosäuren im Proteingerüst wechselwirken mit Retinal und beeinflussen so, wie stabil die 11-cis-Konfiguration ist. Insgesamt sind 27 Schlüsselpositionen bekannt, die dies beeinflussen und damit auch die auslösende Wellenlänge.

Bei der Untersuchung der Gen-Kopien der Silberköpfe wurden 24 Mutationen an Schlüsselpositionen entdeckt. Sie führen unter anderem zu extrem langen Stäbchen, da die Rhodopsine schlicht mehr Raum einnehmen. Mehr Wellenlängen bedeuten zwar mehr Farben, die einen Signal auslösen, was aber nicht zwangsläufig einem farbigen Sinneseindruck entsprechen muss. Auf jeden Fall sind die Kontraste schärfer.

Zum Weiterlesen:

Die Originalstudie in Science (Link)

 

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